De forma geral, as duas formas básicas de se obter aminoácidos são através da ingestão via alimentação ou a síntese dentro das próprias células. É importante destacar que geralmente os organismos não são capazes de sintetizar todos os 20 tipos de aminoácidos que constituem as proteínas, sendo assim, podemos classificar os aminoácidos em dois tipos para uma determinada espécie:
É importante lembrar que um aminoácido essencial para uma espécie não necessariamente o é para outra que é capaz de sintetizá-lo e vice-versa. E também é interessante saber que a combinação arroz e feijão pode nos fornecer todos os aminoácidos essenciais.
No que diz respeito à arquitetura das proteínas, identificamos os seguintes níveis estruturais:
1. Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos que constituem a proteína.
2. Estrutura secundária: consiste em um primeiro nível de enrolamento helicoidal da proteína, graças às interações geralmente do tipo ligações de hidrogênio entre seus aminoácidos, formando estruturas conhecidas como α-hélices (nada a ver com o C-α!) e folhas-β.
3. Estrutura terciária: forma tridimensional que a molécula de proteína adquire ao dobrar-se sobre si mesma graças às interações entre seus aminoácidos. Esta estrutura é determinada pela seqüência de aminoácidos. A estrutura terciáriadetermina a função da proteína.
4. Estrutura quaternária: consiste de duas ou mais cadeias polipeptídicas (proteínas) unidas por ligações não covalentes.
Desnaturação é o nome que se dá à perda da estrutura terciária das proteínas graças ao rompimento das interações entre os aminoácidos, como as ligações de hidrogênio e as atrações elétricas. Uma proteína desnaturada perde a função.
Como exemplos de fatores capazes de desnaturar uma proteína temos: altas temperaturas, altas concentrações de sais, grandes variações na acidez ou alcalinidade do meio, agitação e etc. O aquecimento de um ovo desnatura a albumina, proteína presente na clara. A desnaturação promove o entrelaçamento entre as moléculas de albumina, que por sua vez é o que promove o endurecimento da clara. O aumento da acidez no leite, que pode ser devido à atuação de microrganismos, também promove a desnaturação e emaranhamento de proteínas do leite, fazendo com que ele coalhe.
As principais funções das proteínas são atuarem como:
A. Enzimas, catalisando as reações metabólicas para que ocorram em velocidades rápidas o suficiente para sustentar a vida. Nem todas as enzimas são proteínas!
B. Anticorpos ou imunoglobulinas, proteínas envolvidas na defesa imune do organismo.
C. Proteínas contráteis, responsáveis pelos movimentos celulares, como a contração das células musculares.
D. Hormônios, substâncias mensageiras que atuam no controle do funcionamento do organismo. Nem todos os hormônios são proteínas.
E. Proteínas de reserva energética, como a albumina da clara dos ovos.
F. Proteínas de transporte, como a hemoglobina, que transporta o O2.
AS ENZIMAS PROTEICAS
Apesar de nem todas as proteínas serem enzimas (alguns RNAs também podem atuar como enzimas, chamadas ribozimas, mas aqui nós trataremos apenas das enzimas proteicas), uma das funções principais das proteínas é a de atuarem como enzimas e
aumentarem bastante a velocidade das reações metabólicas ao catalisarem-nas. De forma geral, para manter a vida, essas reações devem ocorrer numa velocidade bastante superior àquela na qual ocorreriam caso não fossem catalisadas pelas enzimas,
sendo que a diferença pode ser de milissegundos com a enzima, e bilhões de anos sem! Inclusive, todas as reações biológicas são catalisadas por enzimas!
As enzimas são capazes de catalisar as reações biológicas, pois graças à sua estrutura tridimensional/terciária, possuem locais chamados centros ativos, ou sítios catalíticos, que consistem basicamente em “encaixes”, onde se ligarão sustâncias específicas chamadas substratos que são os reagentes em uma reação metabólica. Note que o centro ativo das enzimas geralmente é específico, somente um tipo de substrato se liga a ele, e não várias outras moléculas distintas!
Como exemplo de reação catalisada por uma enzima, pode-se citar a quebra do substrato sacarose em seus dois monossacarídeos constituintes, uma molécula de glicose e uma de frutose pela enzima chamada sacarase.
Observe na figura que o sítio ativo da sacarase apresenta formato complementar ao da sacarose. Sendo assim, o substrato se liga a enzima e a reação procede em uma velocidade muito maior se comparada à mesma reação não catalisada pela enzima. Note também que a enzima não sofreu modificações químicas e ao término da reação pode se ligar a outra molécula de sacarose e catalisar mais uma reação de quebra.
Várias enzimas consistem apenas da cadeia polipeptídica, todavia, outras requerem a ligação dos chamados cofatores para que possam funcionar (tornarem-se ativas) exercendo seu papel de catalisadoras biológicas. O cofator é então a porção não proteica da enzima. Nos casos em que há a necessidade de cofatores, a parte proteica da enzima, inativa, é chamada apoenzima, e ao conjunto apoenzima mais o cofator, sendo este conjunto ativo, dá-se o nome holoenzima.
De forma geral, os cofatores mais comum são:
A. Íons metálicos, como o Cu+2, Mg+2, Zn+2, Fe+2, Fe+3 e etc.
B. Vitaminas. Neste caso, quando o cofator é outra molécula orgânica, dá-se a ele o nome de coenzima.
Além dos cofatores e substratos, outras substâncias podem se ligar às enzimas e inativá-las, ou seja, impedi-las de realizar suas funções. Essas substâncias são chamadas de inibidores, e podem se ligar ou ao sítio catalítico da enzima, ou em outros locais, de forma que alteram a conformação espacial (formato tridimensional) do sítio ativo, fazendo com que ele perca a complementaridade que deve ter com o substrato:
Os inibidores podem inativar as enzimas de forma reversível ou irreversível:
A. Inibição reversível: a enzima pode voltar a funcionar, pois o inibidor pode se desligar dela.
B. Inibição irreversível: admite-se que a enzima não pode mais voltar a funcionar, pois a ligação do inibidor a ela é muito forte, então ele não mais se dissocia dela.
Referencia:
