Bioquímica/Enzimas

Enzimas

Para que a vida seja possível, é necessário que as reações químicas que a sustentam se dêem a uma determinada velocidade. Muitas das reações bioquímicas não se realizariam a uma velocidade relativamente elevada se não fossem catalisadas. Em sistemas vivos, a catálise de reações químicas é feita por enzimas.

As enzimas são proteínas que, atuando como catalisadores na maioria das reacções bioquímicas, baixam a energia de ativação necessária para que se dê uma reação química. Por serem catalisadores eficientes, são aproveitadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar. Como intervêm nas reacções químicas que sustentam a vida, a compreensão do seu funcionamento é importante em áreas como a investigação de patologias com origem em deficiências enzimáticas.

A esmagadora maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Por outro lado, como será explicado mais adiante, cada enzima pode sofrer regulação da sua actividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a. Assim, o fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de catálise das enzimas que nela participam.

Um pequeno grupo de enzimas, as ribozimas, têm uma natureza não-proteica. As ribozimas são moléculas de RNA que possuem capacidade catalítica. Este grupo de enzimas, que possui propriedades peculiares, será abordado à parte das enzimas proteicas.

Estrutura

Estruturalmente, as enzimas possuem todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise. A zona reactiva da enzima é denominada centro activo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto. Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a actividade da enzima. tais zonas são denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria.

A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua actividade: esta pode ser perdida se a enzima é colocada num meio em que factores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica.

Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas, genericamente denominadas cofactores, para efectuar a catálise. A natureza química dos cofactores é muito diversa: podem ser iões metálicos, como o Mg²⁺, o Zn⁺ ou o Fe²⁺, moléculas orgânicas, como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A, e ainda moléculas orgânicas contendo metais, como o grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B₁₂ (5'-desoxiadenosilcobalamina).

Dois termos relacionados com cofactores que alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda frequentemente encontrados são:

• coenzima: refere-se a cofactores complexos, que não são apenas iões metálicos;
• grupo prostético: cofactor ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica.

Mecanismo

As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que catalisam, não alterando, no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que é condicionado pela estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma geometria definida e determinadas características físico-químicas (hidrofobicidade, carga eléctrica local) que condicionam o tipo de substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer alteração química no centro activo.

Quando um substrato se liga ao centro activo, forma-se o chamado complexo enzima-substrato (ES). Embora esta designação possa parecer uma formalidade, a formação do ES é importante na determinação da velocidade de reacção e, por conseguinte, na velocidade de formação de produto(s). O substrato sofre uma alteração enquanto se encontra ligado à enzima, transformando-se num produto; existe então, de forma transiente, um complexo enzima-produto. O produto desliga-se posteriormente da enzima e esta encontra-se preparada para novo ciclo catalítico.